Данные вопросы не претендуют на АБСОЛЮТНУЮ ПРАВИЛЬНОСТЬ и, возможно, содержат некоторые погрешности. Предназначены для САМОПОДГОТОВКИ к коллоквиуму 2 по биохимии, а не в качестве шпоры.

1. См. вопросы 1-10.

2. ВИТАМИН B₁ (тиамин, антиневритный)

 

Химическая природа – два кольца – пиримидиновое и тиазоловое, объединенные метиленовой связью.

Коферментные формы: тиаминмонофосфат, тиаминтрифосфат (редко), тиаминпирофосфат (ТПФ, тиаминдифосфат, кокарбоксилаза) (встречается наиболее часто).   

Участие в метаболизме: в форме ТПФ является составной частью четырех ферментов:

а)пируватдегидрогеназного комплекса

б)альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса

в)фермента транскетолазы (участвует в переносе гликольальдегидного радикала от кетосахаров на альдосахара)

г) фермента дегидрогеназы γ-оксикетоглутаровой кислоты.

ТПФ также участвует в окислительном декарбоксилировании глиоксиловой кислоты и α-кетокислот, образующихся при распаде АК с разветвленной боковой цепью.

                Суточная потребность - 1.5 мг/сутки.

3. ВИТАМИН В₂ (рибофлавин, витамин роста)

Химическая природа – гетероциклическое соединение – изоаллоксазин (сочетание бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к которому в положении 9 присоединен пятиатомный спирт рибитол.

Коферментные формы: флавинмононуклеотид  (ФМН)  и флавинадениндинуклеотид (ФАД)  -  простетические  группы   флавиновых ферментов.

 Участие в метаболизме: флавиновые ферменты участвуют в 2-х типах хим. реакций:

а) прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование исходного субстрата или промежуточного метаболита (оксидазы L- и D-АК, глициноксидаза, ксантиноксидаза и др.)

б) перенос электронов и протонов от восстановленных пиридиновых коферментов (играют главную роль в биологическом окислении)

                Суточная потребность: 2-4 мг/сутки.

4. ВИТАМИН В₃ (пантотеновая кислота, антидерматитный)            

Химическая природа:      β-аланин и 2,4-дигидрокси-диметил-масляная кислота.

Коферментная форма: HS-KoA (кофермент или коэнзим А - кофермент ацилирования).

 Строение КоА:  а) тиоэтиламин  б) пантотеновая кислота в) 3’-фосфоаденозин-5’-дифосфат.

Участие в метаболизме: HSКоА - кофермент ацилирования,  то есть входит в состав ферментов, которые катализируют перенос ацильных остатков.  Поэтому В₃ участвует:

а) в β-окислении  жирных  кислот и их биосинтезе

б)в окислительном  декарбоксилировании α-кетокислот (пируват, α-кетоглутарат)

в) в биосинтезе нейтрального жира,  липоидов, стероидов, гема гемоглобина, ацетилхолина.

                Суточная потребность: 10мг/сут.

5. ВИТАМИН B₅ (витамин PP, никотиновая кислота, ниацин, никотинамид, антипеллагрический)

Химическая природа: соединение пиридинового ряда, содержащее амидную группу.

Коферментные формы: НАД и НАДФ (входит в состав коферментов никотинамидных дегидрогеназ).

Участие в метаболизме: а) входит в состав коферментов большого числа обратимо действующих в окислительно-восстановительных реакциях дегидрогеназ

б) НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами.

Суточная потребность: 15-25 мг/сутки.

6. ВИТАМИН В₆ (пиридоксин, антидерматитный)

Химическая природа: производное 3-оксипиридина. Производные отличаются природой замещающей группы в положении 4 пиридинового ядра.

Коферментные формы: пиридоксальфосфат, пиридоксамин.

Участие в метаболизме:

а) играет ключевую роль в азотистом обмене

б)B₆ в  форме  пиридоксальфосфата  является  простетической группой аминотрансфераз (катализируют обратимый перенос аминогруппы от АК на α-кетокислоту) и декарбоксилаз АК (осуществляет необратимое отщепление CO₂ от карбоксильной группы АК с образованием биогенных аминов)

в)необходим для некоторых реакций обмена  аминокислот (неокислительное дезаминирование серина и треонина, окисление триптофана)

г)участвует  в  реакциях синтеза гема гемоглобина (синтез δ-аминолевулиновой кислоты – предшественницы гема).

                Суточная потребность взрослого человека: 0.15-0.20 мг.

7. ВИТАМИН B₉ (ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА, В_C)

        Химическая природа: 3 структурных единицы – остаток птеридина, ПАБК (парааминобензойная кислота) и глутаминовая кислота.

Коферментная форма: тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК)

Участие в метаболизме:

а)ТГФК является коферментом ферментов, переносящих одноуглеродные радикалы (формильную –СНО, метильную –СН₃, метиленовую –СН₂-, метенильную –СН=, оксиметильную –СН₂ОН, формиминогруппу –СН=NН).

б) переносит одноуглеродистые фрагменты при биосинтезе метионина и тимина, серина, образовании пуриновых нуклеотидов и т.д.

    Суточная потребность: 0.2 - 0.4 мг.

8. ВИТАМИН В₁₂ (кобаламин, антианемический витамин)

Формула - стр.158 учебника Коровкина или стр.168 учебника Николаева.

Химическая структура – порфириноподобное корриновое ядро, содержащее центральный атом кобальта, соединенный с атомами азота четырех восстановленных пиррольных колец и с атомом азота 5,6-диметилбензимидазола.

Коферментные формы: метилкобаламин (CH₃-B₁₂), дезоксиаденозилкобаламин (дАВ₁₂)

Участие в метаболизме: а) реакции трансметилирования – метилкобаламин выполняет роль промежуточного переносчика метильной группы (синтез метионина и ацетата)

б) перенос водорода в реакциях изомеризации (глутаматмутазная реакция – взаимопревращения глутаминовой и β-метиласпарагиновой кислот и т.д.)

в) предполагается участие в реакциях трансметилирования и дезаминирования

Суточная потребность: 2.5-5 мкг.

9. ВИТАМИН “Н” (БИОТИН, коэнзим R, антисеборейный)              

Химическая природа: циклическое производное мочевины (имидазоловое и тиоэфирные кольца), боковая цепь которого представлена валериановой кислотой.

Коферментные формы: остаток биотина, связанный с -аминогруппой остатка лизина (биоцитин).

Участие в метаболизме: биотиновые ферменты катализируют два основных типа реакций:

а) реакции декарбоксилирования (с участием CO₂ или HCO₃^-), сопряженные с распадом АТФ. Пример: ацетил-КоА и пируваткарбоксилазные реакции.

б) реакции транскарбоксилирования (без участия АТФ) – обмен карбоксильной группой между субстратами. Пример: обратимое превращение пировиноградной и щавелевоуксусной кислот.

в) имеют важное значение в синтезе ВЖК, белков, пуриновых нуклеотидов.

10. ВИТАМИН “С”(аскорбиновая    кислота,    антицинготный, антискорбутный)

Химическая структура: лактон кислоты со структурой, близкой к структуре L-глюкозы. Является сильной кислотой. Природные изомеры, обладающие витаминной активностью, относятся к L-ряду.

Коферментные формы: не известны.

Участие в метаболизме: биологическая роль связана с его участием в окислительно-восстановительных реакциях:

                1. Витамин С, являясь сильным восстановителем,  играет роль кофактора  в  реакциях окислительного гидроксилирования, что необходимо для окисления аминокислот пролина и лизина в оксипролин и в оксилизин в процессе биосинтеза коллагена.

                2. Участвует в синтезе стероидных гормонов коры надпочечников (кортикостероидов).

                3. Участвует в синтезе аминокислоты триптофана.

4. Способствует распаду тирозина и гемоглобина в тканях.

5. Необходим для всасывания железа.

6. Участвует в неспецифической иммунной защите организма.

Суточная потребность - около 100 мг в сутки.

Лечебная доза - до 1-2 г в сутки.

 

 

  

 

 

 

 

 

 

 

 

 

11. Катаболизм (диссимиляция) – расщепление крупных молекул до более простых веществ в результате окислительных процессов или процессов гидролиза и фосфоролиза, сопровождающееся  разрывов ковалентных связей и высвобождением энергии.

 Примеры: гликолиз, гликогенолиз,  окисление жирных кислот.

12. Анаболизм (ассимиляция) – синтез сложных органических соединений из простых молекул в результате восстановительных процессов (как правило), сопровождающийся образованием связей между малыми молекулами в процессе синтеза более высокомолекулярных соединений и осуществляющийся с затратой энергии.

 Примеры: глюконеогенез, синтез жирных кислот, фотосинтез у растений.

13. Отличия катаболизма от анаболизма:

Отличительный признак	Катаболизм	Анаболизм
1. Энергия	Высвобождается (экзергонический процесс)	Затрачивается (эндергонический процесс)
2. Характер процесса	Окислительный	Восстановительный
3. Локализация в клетке (компартментация метаболических процессов)	Цитоплазма, митохондрии, лизосомы	Цитоплазма клетки, рибосомы, ЭПС, КГ, ядро
4. Обратимость реакций	Практически необратимы	В основном обратимы

Также процессы катаболизма и анаболизма различаются по механизмам регуляции.

Уровни взаимосвязи между ката– и анаболизмом.

1. На уровне источников углерода (субстратов).

Продукты катаболизма – исходные субстраты для продуктов анаболизма. Важнейшие метаболиты, на уровне которых происходит пересечение метаболических путей: глюкозо-6-фосфат, пируват, ацетил-КоА.

2. На уровне восстановленных эквивалентов.

В процессе катаболизма происходит восстановление кофермента, который затем используется для анаболических процессов.

НАДФН – основной донор электронов в восстановительных реакциях биосинтеза. НАДН и ФАДН₂ – основные акцепторы и переносчики электронов при окислении «топливных молекул».

3. На энергетическом уровне.

Катаболизм основных пищевых веществ сопровождается высвобождением энергии, которая может аккумулироваться в форме АТФ. При анаболических процессах происходит потребление АТФ с образованием АДФ и неорганического фосфата, используемых в реакциях диссимиляции для нового синтеза АТФ.

14. Макроэргические соединения (греч. makros большой + ergon работа, действие) – соединения, содержащие богатую энергией (макроэргическую) связь, при гидролизе которой изменения свободной энергии системы составляют более 5 ккал/моль.

Все известные М.с. содержат фосфорильную (—РО₃Н₂) или ацильную  группы и могут быть описаны формулой Х—Y, где Х — атом азота, кислорода, серы или углерода, а Y — атом фосфора или углерода. Реакционная способность М.с. связана с повышенным сродством к электрону атома Y, что обусловливает высокую свободную энергию гидролиза макроэргической связи.

Примеры – фосфоенолпируват, 1,3-дифосфоглицерат, креатинфосфат, ацетил-КоА, АТФ, АДФ, пирофосфат.

15. Адениловая система – система адениловых нуклеотидов, которая включает в себя АТФ, АДФ, АМФ, неорганический фосфат и ионы Mg²⁺.

Роль адениловой системы:

1) играет центральную роль в энергообмене всех клеток

2) благодаря неустойчивости АТФ энергия ее концевой фосфоангидридной связи АТФ может использоваться на синтез фосфорилированных метаболитов, имеющих свободную энергию гидролиза меньше, чем АТФ. Обратное превращение АДФ в АТФ требует энергии.

Основные процессы, использующие энергию гидролиза  АТФ:

1. Синтез различных веществ.

2. Активный транспорт (транспорт веществ через мембрану против градиента их концентраций). 30% от общего количества расходуемого АТФ приходится на Na⁺,К⁺-АТФазу.

3. Механическое движение (мышечная работа).

16. Реакции и процессы, сопряженные с гидролизом АТФ, в клетках животных и растений:

1. Клетки скелетных мышц (главная функция – мышечное сокращение) широко используют катаболизм энергосубстратов (анаэробный гликолиз у белых мышечных волокон и окислительное фосфорилирование в красных мышечных волокнах) и запасание выделяющейся энергии в форме АТФ – основного источника энергии для сокращения и расслабления.

2. Кардиомиоциты -   постоянно сокращаются и расслабляются, поэтому используют аэробный катаболизм энергосубстратов и  интенсивный синтез АТФ, имеют высокую окислительную способность.

3. Гепатоциты– основные структуры обезвреживания веществ и биосинтеза, обеспечивают энергосубстратами мозг, мышцы и другие ткани. Содержат много митохондрий, активно идут процессы микросомного окисления, глюконеогенез, синтез мочевины и кетоновых тел.

4. Нейроны– основная работа – транспорт ионов для генерации ПД. Интенсивный дыхательный обмен, высокая гликолитическая и окислительная способность. Не содержат запасов энергосубстратов, не окисляют жирные кислоты. Основной энергосубстрат – глюкоза.

5. Адипоциты– основное место запасания, мобилизации и синтеза триацилглицеролов. Основной источник глицерол-3-фосфата  в процессах синтеза – глюкоза. Пентозофосфатный путь.

6. Клетки почек– выполняют осмотическую работу, активный мембранный транспорт в ходе образования мочи, поддержание кислотно-щелочного баланса. В качестве энергосубстратов используют жирные кислоты, лактат, кетоновые тела. Идет интенсивное образование ионов аммония и глюконеогенез.

7. Эритроциты– транспорт О₂ и СО₂. Не имеют митохондрий, получают энергию путем анаэробного гликолиза. Синтезируют 2,3-дифосфоглицерат, способствующий высвобождению О₂ из гемоглобина в тканях.

17. Механизмы образования АТФ в клетках животных и растений:

а) Фотосинтетическое фосфорилирование –  синтез АТФ у растений за счет квантов солнечной энергии.

б) Окислительное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при окислении водорода субстрата кислородом с участием дыхательной цепи. Основной способ синтеза АТФ для большинства клеток.

в) Субстратное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии гидролиза макроэргической связи субстрата (пример: фосфоглицераткиназная и пируваткиназная реакции анаэробного гликолиза).

Для митохондрий характерно ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.

18. Окислительное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при окислении водорода органических субстратов кислородом с участием дыхательной цепи.

Основные положения хемиосмотической теории Митчелла:

а) Энергия, выделяющаяся при транспорте электронов I, III и IV комплексами дыхательной цепи, используется для перекачивания протонов в межмембранное пространство, генерируя градиент pH.

б) Обратный поток протонов по протонным каналам АТФ-синтазы в матрикс обеспечивает энергией головку АТФ-синтазы для синтеза АТФ.

19. Метаболический путь – последовательность химических превращений конкретного вещества в клетке:

а) Циклический метаболический путь –  замкнутая последовательность химических превращений, приводящая в итоге к регенерации исходного вещества. Примеры: цикл лимонной кислоты, орнитиновый цикл мочеобразования Кребса.

б) Линейный метаболический путь – линейная последовательность химических реакций. Примеры: гликолиз, пентозофосфатный путь.

Регуляторные ферменты – ферменты, регулирующие метаболизм клеток,  которые обычно располагаются либо в начале метаболических путей, либо в местах ключевых разветвлений, где сходятся два и большее число путей и которые катализируют в клетке либо практически необратимые реакции, либо реакции, протекающие наиболее медленно. Примером может служить фосфофруктокиназа-1, ацетил-КоА-карбоксилаза, пируваткарбоксилаза, протеинкиназа.

20. Цикл Кребса – центральный метаболический путь.

Цикл Кребса является центральным метаболическим путем, т.к. 1) связывает в клетке процессы катаболизма и анаболизма (пример:  образующийся оксалоацетат используется в процессах глюконеогенеза, синтеза заменымых АК, цитрат – в синтезе жирных кислот и т.д.) 2) объединяет белки, жиры, углеводы, в нем сходятся почти все метаболические пути 3) является общим путем окончательного окисления большей части органических молекул в форме ацетил-КоА, играющих роль клеточного «топлива» 4) является основным путем, обеспечивающим энергией большинство клеток.

 

 

21.

Энергетический баланс окисления ацетил~КоА: 1 ГТФ в ходе ЦТК + 3*3 АТФ (за счет НАД-переносчика) + 2 АТФ (за счет ФАД-переносчика) = 12 АТФ

22. См. вопрос 21.

Витамины, принимающие участие в работе цикла:

Витамин	Кофермент в составе витамина
Тиамин	ТПФ
Никотиновая кислота	НАД
Рибофлавин	ФАД
Пантотеновая кислота	КоА

Также для нормальной работы цикла необходимо витаминоподобное вещество – липоевая кислота.

Недостаток хотя бы одного из витаминов, используемых в синтезе небелковых компонентов ферментов цикла, сопровождается лактатным ацидозом и нарушением энергопродукции в клетке.

23. Катаболическая функция цикла Кребса:

1) конечный путь окисления большинства органических веществ

2) основной источник запасания энергии в клетке в форме АТФ

Кол-во АТФ, образуемых при окислении тирозина до фумарата: 3 АТФ (за счет НАД в результате остатка цикла) + 2 * 12 АТФ (т.к. фумарат содержит 4 атома углерода, то они элиминируются через два полных оборота цикла, а в каждом цикле образуется 12 АТФ) = 27 АТФ.

24. Кол-во АТФ, образуемых при окислении пролина до α-кетоглутарата: 3*2 АТФ (от НАД) + 2 АТФ (от ФАД) + ГТФ  (в результате остатка цикла) + 2 * 12 АТФ (т.к.  α-кетоглутарат содержит 5-1 атом углерода, то они элиминируются через два полных оборота цикла, а в каждом цикле образуется 12 АТФ) = 33 АТФ.

25. Кол-во АТФ, образуемых при окислении моля аспарагина до оксалоацетата:  2 * 12 АТФ (т.к.  оксалоацетат содержит 4 атома углерода, то они элиминируются через два полных оборота цикла, а в каждом цикле образуется 12 АТФ) = 24 АТФ.

26. См. вопрос 24.

27. Кол-во АТФ, образуемых при окислении моля метионина до сукцинил-КоА:  1 ГТФ + 2 АТФ (за счет ФАД) + 3АТФ (за счет НАД) в результате остатка цикла + 2 * 12 АТФ (т.к.  сукцинил-КоА содержит 4 атома углерода, то они элиминируются через два полных оборота цикла, а в каждом цикле образуется 12 АТФ) = 30 АТФ.

28. См. вопрос 21.

29. Реакции ЦТК, катализируемых дегидрогеназами:

 

30. Окислительное фосфорилирование – синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при окислении водорода органических субстратов кислородом  с участием дыхательной цепи.

Этапы (комплексы) дыхательной цепи:

I комплекс (НАДН: убихинон-оксидоредуктаза) – принимает электроны от митохондриального НАДН и транспортирует их на коэнзим Q. Протоны при этом транспортируются в ММП. Промежуточным акцептором и переносчиком протонов и электронов являются ФМН и железо-серные белки. Разделяет поток протонов и электронов.

II комплекс (Сукцинат: убихинон-оксидоредуктаза) – включает сукцинатдегидрогеназу, транспортирует электроны от сукцината на убихинон (КоQ) с образованием промежуточного ФАДН₂ и с участием железосерных белков.

III комплекс (Убихинол: цитохром с-оксидоредуктаза) – имеет в составе цитохромы b и c₁ и железо-серные белки. Транспортирует электроны от КоQ через цитохромы b и c₁ на цитохром c. Разделяет поток протонов и электронов (протоны транспортируются в ММП, а электроны следуют далее по цепи).

IV комплекс (Цитохромоксидаза – в составе -  атомы меди и группы гема) – содержит цитохромы а и а₃ и обладает свойствами фермента. Электроны транспортируются с III на IV комплекс с участием промежуточного подвижного переносчика цитохрома c. Транспортирует электроны с на молекулярный кислород. Способен перекачивать протоны из матрикса в ММП.

Субклеточная локализация: митохондрии (в основном, внутренняя мембрана, матрикс и ММП).

При недостатке кислорода процесс окислительного фосфорилирования прекращается. Механизм: НАД и ФАД в митохондриях могут быть регенерированы только при условии переноса электронов на молекулярный кислород. При недостатке кислорода переноса протонов и электронов из ЦТК на дыхательную цепь не происходит и процесс ингибируется.

31. См. вопрос 18.

Разобщители окислительного фосфорилирования – вещества, нарушающие систему сопряжения тканевого дыхания и фосфорилирования.

Могут обладать следующими свойствами:

а) увеличивают проницаемость внутренней мембраны для протонов и других катионов

б) являются альтернативными акцепторами электронов, транспортирующими  электроны в обход одного или нескольких комплексов дыхательной цепи.

32. При увеличении концентрации АДФ потребление кислорода митохондриями возрастет, т.к. увеличится интенсивность катаболических реакций, направленных на синтез АТФ в результате дыхательного контроля.

 Механизм. Потребление кислорода находится в прямо пропорциональной зависимости от потребности в АТФ. Когда увеличивается потребность в АТФ, т.е. когда возрастает соотношение АДФ/АТФ, адениловые нуклеотиды стимулируют по аллостерическому механизму метаболические процессы и поглощение кислорода возрастает.

33. Пункты фосфорилирования – участки в дыхательной цепи, где энергия транспорта электронов используется на генерацию протонного градиента, а затем в ходе фосфорилирования запасается в форме АТФ:

1-ый: между пиридинзависимой и флавинзависимой дегидрогеназами

2-ой: между цитохромами b и c₁

3-ий: между цитохромами а и а₃

Количество энергии, выделяемой в реакции переноса электронов по дыхательной цепи, можно определить по изменению редокс-потенциала (потенциала, образуемого переносимыми электронами), который пропорционален изменению свободной энергии системы ∆G^0’.

34. Нет. НАДФН служит донором электронов в восстановительных биосинтезах и располагается преимущественно в цитозоле в отличие от НАДН, который окисляется кислородом дыхательной цепи с сопутствующим генерированием АТФ и располагается  в матриксе митохондрий. 

35. Пиридинзависимые субстраты тканевого дыхания: изоцитрат, малат, α-кетоглутарат, β-гидроксиацил-КоА, гидроксибутират, пируват, α-кетоглутарат, пролин.

Место включения в дыхательную цепь: I комплекс (НАДН: убихинон-оксидоредуктаза).

36. При окислении сукцината в фумарат коэффициент фосфорилирования P/O=2.

37. С первым комплексом дыхательной цепи связаны реакции окисления: 1) изоцитрата в α-кетоглутарат, 2) α-кетоглутарата в сукцинил-КоА, 3) малата в оксалоацетат (ЩУК).

При этом можно получить 3 АТФ на каждую реакцию окисления.

38. При окислении изоцитрата в  α-кетоглутарат можно получить три молекулы АТФ. Место включения α-кетоглутарата в дыхательную цепь - I комплекс (НАДН: убихинон-оксидоредуктаза).

39. При окислении α-кетоглутарата в сукцинил-КоА коэффициент фосфорилирования Р/О=3. См. вопрос 38.

40. При окислении яблочной кислоты (малата) в ЩУК P/O=3. Участки сопряжения транспорта электронов и фосфорилирования см. вопрос 33.

41. При окислении сукцината в фумарат образуется 2 АТФ.

42. При блокаде дыхательной цепи производными барбитуровой кислоты (ротеноном, аминобарбиталом (амиталом)  I комплекс (ФМН и железо-серные белки) будет находиться

в восстановленном состоянии, остальные переносчики – в окисленном.

43. Малонат – конкурентный ингибитор сукцинатдегидрогеназы (II комплекс), поэтому в митохондриях будет накапливаться сукцинат.

44. При блокаде дыхательной цепи цианидами (а также СО, азидом натрия) все комплексы дыхательной цепи, включая цитохромоксидазу (место действия ингибитора), будут в восстановленном состоянии, т.к. ингибитор препятствует транспорту электронов на конечный акцептор – кислород.

45. См. вопрос 42.

46. При блокаде цепи антимицином А блокируется окисление цитохрома b, поэтому ФМН, КоQ, цит b будут восстановленными, цит с1, с, а и а3 будут окисленными.

47. СО ингибирует цитохромоксидазу дыхательной цепи и препятствует переносу электронов на конечный акцептор – кислород. Также угарный газ связывается с гемоглобином эритроцитов, образуя устойчивое соединение – карбоксигемоглобин. При этом из-за высокого сродства к СО гемоглобин теряет способность связывать кислород и дыхательная цепь, работающая только при наличие O₂, перестает функционировать.